دوره 9، شماره 1 - ( 1403 )
دوره 9 شماره 1 صفحات 11-5 |
برگشت به فهرست نسخه ها
Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:
Nateghi M R, Amini Mahabadi J. The use of snake venom in cancer treatment: a review study. SJMR 2024; 9 (1) : 2
URL: http://saremjrm.com/article-1-250-fa.html
URL: http://saremjrm.com/article-1-250-fa.html
ناطقی محمد رضا، امینی مهابادی جواد. کاربرد سم مار در درمان سرطان: یک مطالعه ی مروری. مجله تحقيقات پزشكي صارم. 1403; 9 (1) :5-11
1- مرکز تحقیقات زنان زایمان و ناباروری صارم، بیمارستان فوق تخصصی صارم، دانشگاه علوم پزشکی ایران، تهران، ایران & مرکز تحقیقات سلولی-مولکولی و سلول‌های بنیادی صارم، بیمارستان فوق تخصصی صارم تهران، ایران
2- مرکز تحقیقات آناتومی، دانشگاه علوم پزشکی کاشان، کاشان-ایران
2- مرکز تحقیقات آناتومی، دانشگاه علوم پزشکی کاشان، کاشان-ایران
چکیده: (2954 مشاهده)
مقدمه: زهر مار مایعی است روغنی شکل و بر حسب نوع مار به رنگ سفید تا زرد پررنگ، شفاف یا کدر و اندکی اسیدی است، سم مار مخلوطی از مواد پیچیده پروتئینی با خواص شیمی و آنزیمی و مواد غیر پروتئینی است. زهر مار داروهای عامیانه ای است که از قدیم الایام استفاده می شود. از نظر بیوشیمیایی، زهر مار مخلوط پیچیده ای از پروتئین ها و پلی پپتیدهای فعال دارویی است. سم مار معمولا حاوی 30 تا 100 سم پروتئین می باشد برخی از این پروتئین ها فعالیت آنزیمی دارند، در حالی که برخی دیگر غیر آنزیمی هستند. حدود 26 نوع آنزیم در سم مار وجود دارد. در حدود 90 تا 92 درصد از وزن خشک سم را مواد پروتئینی تشکیل می دهند که برخی از آن ها روی دستگاه عصبی تاثیر می گذارند. برخی تراوایی عشای یاخته را تغییر می دهند و بعضی دیگر موجب تخریب تارهای ماهیچه ای می شوند. هدف از این مقاله، مرور یافته های اخیر در مورد استفاده از سم مار به عنوان یک عامل ضد سرطان است.
نتیجه گیری: سم مار دارای بالاترین پتانسیل سمیت است و بعنوان یک گزینه جذاب در توسعه عوامل ضد سرطان هستند. معمولاً، داروهای ضد سرطانی که به طور سنتی استفاده می‌شوند، عوارض جانبی ناخواسته‌ای دارند. حیوانات سمی از قسمت های خاصی از بدن خود سم ترشح می کنند. با توجه به فعالیت‌های ضد سرطانی انتخاب، این ترکیبات مشتق شده طبیعی در زمینه سرطان از اهمیت بالایی برخوردار خواهند بود. زهر مارها ترکیبی از اجزای فعال بیولوژیکی است که نه تنها در پاتوفیزیولوژی سم زدایی بلکه در توسعه داروهای جدید نیز در درمان بسیاری از بیماری ها نقش دارد. سم مار فعالیت های ضد تومور، ضد میکروبی، ضد درد، ضد پلاکتی، کاهش فشار خون و غیره را تولید می کند. امروزه با استفاده از تکنیک‌های خاص جداسازی و فرمولاسیون، برخی از اجزای سم مار خالص شده به دلیل پتانسیل آنها برای درمان شرایط حاد و مزمن، استفاده می شود در حالی که برخی دیگر تحت آزمایشات بالینی بیشتر هستند. سم مار می تواند منبع ارزشمندی از اجزای اصلی جدید در کشف دارو باشد.
نتیجه گیری: سم مار دارای بالاترین پتانسیل سمیت است و بعنوان یک گزینه جذاب در توسعه عوامل ضد سرطان هستند. معمولاً، داروهای ضد سرطانی که به طور سنتی استفاده می‌شوند، عوارض جانبی ناخواسته‌ای دارند. حیوانات سمی از قسمت های خاصی از بدن خود سم ترشح می کنند. با توجه به فعالیت‌های ضد سرطانی انتخاب، این ترکیبات مشتق شده طبیعی در زمینه سرطان از اهمیت بالایی برخوردار خواهند بود. زهر مارها ترکیبی از اجزای فعال بیولوژیکی است که نه تنها در پاتوفیزیولوژی سم زدایی بلکه در توسعه داروهای جدید نیز در درمان بسیاری از بیماری ها نقش دارد. سم مار فعالیت های ضد تومور، ضد میکروبی، ضد درد، ضد پلاکتی، کاهش فشار خون و غیره را تولید می کند. امروزه با استفاده از تکنیک‌های خاص جداسازی و فرمولاسیون، برخی از اجزای سم مار خالص شده به دلیل پتانسیل آنها برای درمان شرایط حاد و مزمن، استفاده می شود در حالی که برخی دیگر تحت آزمایشات بالینی بیشتر هستند. سم مار می تواند منبع ارزشمندی از اجزای اصلی جدید در کشف دارو باشد.
شماره‌ی مقاله: 2
نوع مقاله: مروری تحلیلی |
موضوع مقاله:
بهداشت و ايمني
دریافت: 1402/2/15 | پذیرش: 1402/2/25 | انتشار: 1403/9/14
دریافت: 1402/2/15 | پذیرش: 1402/2/25 | انتشار: 1403/9/14
فهرست منابع
1. A. Jemal, F. et al, "Global cancer statistics," CA: Cancer Journal for Clinicians,. 2011.69-90,. [DOI:10.3322/caac.20107] [PMID]
2. N. Hidetomo, et al., "Can anesthetic techniques or drugs affect cancer recurrence in patients undergoing cancer surgery?" Journal of Anesthesia,. 2013,731-741. [DOI:10.1007/s00540-013-1615-7] [PMID]
3. Fatemeh Javani Jouni1 , et al. Evaluation of Anti-Cancer Effects of Caspian Cobra (Naja naja oxiana) Snake Venom in Comparison with Doxorubicin in HeLa Cancer Cell Line and Normal HFF Fibroblast. 2022;29(6): 20-27. [DOI:10.52547/sjimu.29.6.20]
4. Afsar B, et al. Renin angiotensin system and cancer: epidemiology cell signaling genetics and epigenetics. Clini Trans Oncol 2021; 82-96.
5. Mattiuzzi C, Lippi G. Current cancer epidemiology. J Epidemiol Glob Health.2019;9:217-22. [DOI:10.2991/jegh.k.191008.001] [PMID] []
6. Miller, K.D.; et al,. Cancer treatment and survivorship statistics, 2016. CA Cancer. J. Clin. 2016, 66, 271-289 [DOI:10.3322/caac.21349] [PMID]
7. M.C.Perry, C. et al,"Chemotherapy," in Clinical Oncology. 2000,379-422.
8. I. Adkins, H. et al, "Bacteria and their toxins tamed is immunotherapy," Current Pharmaceutical Biotechnologyp, vol. 13, pp. 2012,1446-1473 [DOI:10.2174/138920112800784835] [PMID]
9. Leonardo A., et al, Antitumoral Activity of Snake Venom Proteins: New Trends in Cancer Therapy 2014, 19 pages [DOI:10.1155/2014/203639] [PMID] []
10. Chan YS, et al. Snake venom toxins: toxicity and medicinal applications. Appl Microbiol Biotechnol. 2016, 65-81
11. Chippaux J-P, et al. Snake venom variability: methods of study, results and interpretation. 1991 279-303. [DOI:10.1016/0041-0101(91)90116-9] [PMID]
12. SAREH DORTAJ. The Toxic Components and the Clinical Uses of Snake Venom: A Review. 2021; 10(3):107-:112
13. Nolan, C,et al. Ancrod, the coagulating enzyme from Malayan pit viper (Agkistrodon rhodostoma) venom. Methods Enzym. 1976, 45, 205-213. [DOI:10.1016/S0076-6879(76)45020-6] [PMID]
14. Markland, F.S.; Damus, P.S. Purification and properties of a thrombin-like enzyme from the venom of Crotalus adamanteus. 1971, 246, 6460-6473. [DOI:10.1016/S0021-9258(19)34138-9] [PMID]
15. W. D. DeWys, et al "Effect of defibrination on tumor growth and response to chemotherapy," 1976,3584-3587,
16. Tarek Mohamed, et al. Snake Venoms in Drug Discovery: Valuable Therapeutic 2019-2-25-
17. Gopalakrishnakone, P.; Inagaki, H. Snake Venoms; Springer: Berlin, Germany, 2017.
18. Kumar, V.; et al. Anticholinesterase activity of elapid venoms. Toxicon 1973, 11, 131-138. [DOI:10.1016/0041-0101(73)90074-3] [PMID]
19. Ding, B.; et al. Antiplatelet aggregation and antithrombosis efficiency of peptides in the snake venom of deinagkistrodon acutus: Isolation, identification, and evaluation. Evid. Based Complement. 2015, 412841 [DOI:10.1155/2015/412841] [PMID] []
20. Li Li 1, el tal, Snake Venoms in Cancer Therapy: Past, Present and Future. Toxins 2018, 10, 346 [DOI:10.3390/toxins10090346] [PMID] []
21. Rabi u, et al, Major Enzymes from Snke Venoms: Mechanisms of Action and Pharmacological Applications.2019
22. Waheed, H.; et al. Snake Venom: From Deadly Toxins to Life-saving Therapeutics. Curr. Med. Chem. 2017, 24, 1874-1891 [DOI:10.2174/0929867324666170605091546] [PMID]
23. Tarek Mohamed Abd El-Aziz, Snake Venoms in Drug Discovery: Valuable Therapeutic 2019, 11, 564 [DOI:10.3390/toxins11100564] [PMID] []
24. Sanhajariya, S.; Duffull, S.; Isbister, G. Pharmacokinetics of snake venom. Toxins 2018, 10, 73 [DOI:10.3390/toxins10020073] [PMID] []
25. Vyas, vive kumar, et al. Therapeutic potential of snake venom in cancer therapy.2013, 156-162 [DOI:10.1016/S2221-1691(13)60042-8] [PMID]
26. Khusro A, etal. Snake venom as anticancer agent.2013, 24-29
27. Zouari-kessentini, Raoudha, Antitumoral potential of Tunisian snake venoms secreted phospholipases A2.Hindawi publishing corporation,2013,p.9 [DOI:10.1155/2013/391389] [PMID] []
28. Terra, A.L.C; et al. Biological characterization of the Amazon coral Micrurus spixii snake venom: Isolation of a new neurotoxic phospholipase A2. 2015, 103, 1-11. [DOI:10.1016/j.toxicon.2015.06.011] [PMID]
29. Cedro, R.C.A.; et al. Cytotoxic and inflammatory potential of a phospholipase A2 from Bothrops jararaca snake venom.. 2018, 24, 33 [DOI:10.1186/s40409-018-0170-y] [PMID] []
30. More, S.; et al. Purification of an L-amino acid oxidase from Bungarus caeruleus (Indian krait) venom. 2010, 16, 60-76 [DOI:10.1590/S1678-91992010005000002]
31. Bordon, K.C.; et al. Isolation, enzymatic characterization and antiedematogenic activity of the first reported rattlesnake hyaluronidase from Crotalus durissus terrificus venom. Biochimi 2012, 94, 2740-2748 [DOI:10.1016/j.biochi.2012.08.014] [PMID]
32. Bhavya, J.; et al. Low-molecular weighthyaluronidase from the venom of Bungarus caeruleus (Indian common krait) snake: Isolation and partial characterization.. 2016, 39, 203-208. [DOI:10.1080/10826076.2016.1144203]
33. G. Borkow, A. et al, "Binding of cytotoxin P4 from Naja nigricollis nigricollis to B16F10 melanoma and WEHI-3B leukemia cells,". 1992,139-146, [DOI:10.1016/0378-1097(92)90084-2]
34. El-Aziz, T.M.A.; et al. Snake Venoms in Drug Discovery: Valuable Therapeutic Tools for Life Saving. 2019, 11, 564. [DOI:10.3390/toxins11100564] [PMID] []
35. Prashanth, J.R.; Hasaballah, N. Pharmacological Screening Technologies for Venom Peptide Discovery. Neuropharmacology. 2017, 127, 4-19. [DOI:10.1016/j.neuropharm.2017.03.038] [PMID]
36. Lucía Ageitos, et al, Biologically Active Peptides from Venoms: Applications in Antibiotic 2022, 23, 15437. [DOI:10.3390/ijms232315437] [PMID] []
37. Gargi Sarode, et al. Venoms and Oral Cancer: 2022,3-13 [DOI:10.5005/jp-journals-10015-2041]
38. Liu DY, Yu CL, Liu QH. Development and the utilization of the biotoxins. Beijing: Chemical Industry Press; 2007.
39. de la Vega RCR, Possani LD. Overview of scorpion toxins specific for Na+ channels and related peptides: biodiversity, structure-function relationships and evolution. Toxicon 2005;46(8):831-844. [DOI:10.1016/j.toxicon.2005.09.006] [PMID]
40. Srairi-Abid N, et al. Anti-tumoral effect of scorpion peptides: Emerging new cellular targets and signaling pathways. 2019;80:160-174. [DOI:10.1016/j.ceca.2019.05.003] [PMID]
41. Moga MA, et al. Anticancer activity of toxins from bee and snake venom: an overview on ovarian cancer. Molecules 2018;23(3):692. [DOI:10.3390/molecules23030692] [PMID] []
42. Santos MMDV, et al. Antitumoural effect of an L-amino acid oxidase isolated from Bothropsjararaca snake venom. Basic 2008;102(6):533-542. [DOI:10.1111/j.1742-7843.2008.00229.x] [PMID]
43. Dewys WD, Kwaan HC, Bathina S. Effect of defibrination on tumor growth and response to chemotherapy. Cancer Res 1976;36(10):3584-3587.
44. Chen J, Lariviere WR. The nociceptive and anti-nociceptive effects of bee venom injection and therapy: a double-edged sword. 2010;92(2):151-183. [DOI:10.1016/j.pneurobio.2010.06.006] [PMID] []
45. Qiao L, Huang YF, Cao JQ, et al. One new bufadienolide from Chinese drug 'Chan'Su'. 2008;10(3-4):233-237. [DOI:10.1080/10286020701603146]
46. Zhang DM, Liu JS, Deng LJ, et al. Arenobufagin, a natural bufadienolide from toad venom, induces apoptosis and autophagy in human hepatocellular carcinoma cells through inhibition of PI3K/Akt/mtor pathway. Carcinogenesis 2013;34(6):1331-1342. [DOI:10.1093/carcin/bgt060] [PMID]
47. Crow, J.M. Venomous drugs: Captopril. New Sci. 2012, 214, 35. [DOI:10.1016/S0262-4079(12)61171-3]
48. Stepensky, D. Pharmacokinetics of Toxin-Derived Peptide Drugs. Toxins 2018, 10. [DOI:10.3390/toxins10110483] [PMID] []
49. Smith, C.G.; Vane, J.R. The discovery of captopril. Faseb J. Off. Publ. Fed. Am. Soc. Exp. Biol. 2003, 17, 788-789. [DOI:10.1096/fj.03-0093life] [PMID]
50. Koh, C.Y.; Kini, R.M. From snake venom toxins to therapeutics-cardiovascular examples. 2012,59, 497-506. [DOI:10.1016/j.toxicon.2011.03.017] [PMID]
51. Lazarovici, P.; et al. From Snake Venom's Disintegrins and C-Type Lectins to Anti-Platelet Drugs. Toxins 2019, 11, 303 [DOI:10.3390/toxins11050303] [PMID] []
52. Egbertson, M.S.; et al.Non-peptide fibrinogen receptor antagonists. 2. Optimization of a tyrosine template as a mimic for Arg-Gly-Asp.. 1994, 37, 2537-2551. [DOI:10.1021/jm00042a007] [PMID]
| بازنشر اطلاعات | |
 |
این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است. |
